Химическое поведение аминокислот определяется двумя функциональными группами -NН 2 и -СООН. Аминокислотам характерны реакции по аминогруппе, карбоксильной группе и по радикальной части, при этом в зависимости от реагента взаимодействие веществ может идти по одному или нескольким реакционным центрам.

Амфотерный характер аминокислот. Имея в молекуле одновременно кислотную и основную группу, аминокислоты в водных растворах ведут себя как типичные амфотерные соединения. В кислых растворах они проявляют основные свойства, реагируя как основания, в щелочных - как кислоты, образуя соответственно две группы солей:

Благодаря своей амфотерности в живом организме, аминокислоты играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концентрацию водородных ионов. Буферные растворы, полученные при взаимодействии аминокислот с сильными основаниями, широко применяются в биоорганической и химической практике. Соли аминокислот с минеральными кислотами лучше растворимы в воде, чем свободные аминокислоты. Соли с органическими кислотами труднорастворимые в воде и используются для идентификации и разделения аминокислот.

Реакции, обусловленные аминогруппой. С участием аминогруппы аминокислоты образуют аммониевые соли с кислотами, ацилируются, алкилируются, реагируют с азотистой кислотой и альдегидами в соответствии со следующей схемой:

Алкилирование проводится при участии R-На1 или Аr-Наl:

В процессе реакции ацилирования используются хлорангидриды или ангидриды кислот (ацетилхлорид, уксусный ангидрид, бензилоксикарбонилхлорид):

Реакции ацилирования и алкилировнаия применяется для защиты NН 2 -группы аминокислот в процессе синтеза пептидов.

Реакции, обусловленные карбоксильной группой . При участиикарбоксильной группы аминокислоты образуют cоли, сложные эфиры, амиды, хлорангидриды в соответствии со схемой, представленной ниже:

Если при a-углеродном атоме в углеводородном радикале имеется электроноакцепторный заместитель (-NO 2 , -СС1 3 , -СООН, -COR и т.д.), поляризующий связь С®СООН, то у карбоновых кислот легко протекают реакции декарбоксилирования . Декарбоксилирование a-аминокислот, содержащих в качестве заместителя + NH 3 -группу, приводит к образованию биогенных аминов. В живом орга-низме данный процесс протекает под действием фермента декарбоксилазы и витамина пиридоксальфосфата.

В лабораторных условиях реакцию осуществляется при на-гревании a-аминокислоты в присутствии поглотителей СО 2 , например, Ва(ОН) 2 .

При декарбоксилировании b-фенил-a-аланина, лизина, серина и гистидина образуются, соответственно, фенамин, 1,5-диаминопентан (кадаверин), 2-аминоэтанол-1 (коламин) и триптамин.

Реакции аминокислот с участием боковой группы. При нитровании аминокислоты тирозин азотной кислотой происходитобразованиединитропроизводного соединения, окрашенного в оранжевый цвет (ксантопротеиновая проба):

Окислительно-восстановительные переходы имеют место в системе цистеин - цистин:

2НS CH 2 CH(NH 2)COOH ¾¾¾® HOOCCH(NH 2)CH 2 S-S CH 2 CH(NH 2)COOH

HOOCCH(NH 2)CH 2 S-S CH 2 CH(NH 2)COOH ¾¾¾® 2 НS CH 2 CH(NH 2)COOH

В некоторых реакциях аминокислоты реагируют по обеим функциональным группам одновременно.

Образование комплексов с металлами. Почти все a-аминокислоты образуют комплексы с ионами двухвалентных металлов. Наиболее устойчивыми являются комплексные внутренние соли меди (хелатные соединения), образующиеся в результате взаимодействия с гидроксидом меди (II) и окрашенные в синий цвет:

Действие азотистой кислоты на алифатические аминокислоты приводит кобразованию гидроксикислот, на ароматические - диазосоединений.

Образование гидроксикислот:

Реакция диазотирования:

(диазосоединение)

1. с выделением молекулярного азота N 2:

2. без выделения молекулярного азота N 2:

Хромофорная группа азобензола -N=N в азосоединениях обуславливает желтую, желтую, оранжевую или другого цвета окраску веществ при поглощении в видимой области света (400-800 нм). Ауксохромная группа

СООН изменяет и усиливает окраску за счет π, π - сопряжения с π - электронной системой основной группы хромофора.

Отношение аминокислот к нагреванию. При нагревании аминокислоты разлагаются с образованием различных продуктов в зависимости от их типа. При нагревании a-аминокислот в результате межмолекулярной дегидратации образуются циклические амиды - дикетопиперазины:

валин (Val) диизопропильное производное

дикетопиперазина

При нагревании b-аминокислот от них отщепляется аммиак с образованием α, β-непредельных кислот с сопряженной системой двойных связей:

β-аминовалериановая кислота пентен-2-овая кислота

(3-аминопентановая кислота)

Нагревание g- и d-аминокислот сопровождается внутримолекулярной дегидратацией и образованием внутренних циклических амидов - лактамов:

γ-аминоизовалериановая кислота лактам γ-аминоизовалериановой

(4-амино-3-метилбутановая кислота) кислоты

Химические свойства а-аминокислот определяются, в самом общем случае, наличием у одного и того же атома углерода карбоксильной и аминной групп. Специфика боковых функциональных групп аминокислот определяет различия в их реакционной способности и индивидуальности каждой аминокислоты. Свойства боковых функциональных групп выходят на первый план в молекулах полипептидов и белков, т.е. после того, как аминная и карбоксильная группа свое дело сделали - образовали полиамидную цепочку.

Итак, химические свойства собственно аминокислотного фрагмента подразделяются на реакции аминов, реакции карбоновых кислот и свойства, обязанные взаимному их влиянию.

Карбоксильная группа проявляет себя в реакциях со щелочами - образуя карбоксилаты, со спиртами - образуя сложные эфиры, с аммиаком и аминами - образуя амиды кислот, а-аминокислоты достаточно легко декарбоксилируются при нагревании и при действии ферментов (схема 4.2.1).

Эта реакция имеет важное физиологическое значение, поскольку ее реализация in vivo приводит к образованию соответствующих биогенных аминов, выполняющих ряд специфических функций в живых организмах. При декарбоксилировании гистидина образуется гистамин, обладающий гормональным действием. В организме человека он находится в связанном виде, освобождается при воспалительных и аллергических реакциях, анафилактическом шоке, вызывает расширение капилляров, сокращение гладкой мускулатуры, резко повышает секрецию соляной кислоты в желудке.

Так же, реакцией декарбоксилирования, вместе с реакцией гидроксилирования ароматического цикла, из триптофана образуется другой биогенный амин - серотонин. Он содержится у человека в клетках кишечника в тромбоцитах, в ядах кишечнополостных, моллюсков, членистоногих и земноводных, встречается в растениях (бананах, кофе, облепихе). Серотонин выполняет медиаторные функции в центральной и периферической нервной системах, влияет на тонус кровеносных сосудов, повышает стойкость капилляров, увеличивает количество тромбоцитов в крови (схема 4.2.2).

Аминогруппа аминокислот проявляет себя в реакциях с кислотами, образуя аммонийные соли, ацилируется

Схема 4.2.1

Схема 4.2.2

и алкилируется при взаимодействии с галогенангидридами и галогеналкилами, с альдегидами образует основания Шиффа, а с азотистой кислотой, как и обычные первичные амины, образует соответствующие гидроксипроизводные, в данном случае оксикислоты (схема 4.2.3).

Схема 4.2.3

Одновременное участие аминогруппы и карбоксильной функции в химических реакциях достаточно разнообразно. а-Аминокислоты образуют комплексы с ионами многих двухвалентных металлов - эти комплексы построены с участием двух молекул аминокислот на один ион металла, при этом металл образует с лигандами связи двух типов: карбоксильная группа дает с металлом ионную связь, а аминогруппа участвует своей неподеленной электронной парой, координирующейся на свободные орбитали металла (донорно-акцепторная связь), давая так называемые хелатные комплексы (схема 4.2.4, металлы расположены в ряд по устойчивости комплексов).

Так как в молекуле аминокислоты присутствует одновременно и кислотная и основная функция, то безусловно взаимодействие между ними неминуемо - оно приводит к образованию внутренней соли (цвиттер-иона). Так как это соль слабой кислоты и слабого основания, то в водном растворе она будет легко гидролизоваться, т.е. система равновесная. В кристаллическом состоянии аминокислоты имеют чисто цвиттер-ионную структуру, отсюда высокие этих веществ (схема 4.2.5).

Схема 4.2.4

Схема 4.2.5

Нингидринная реакция имеет большое значение для обнаружения аминокислот при их качественном и количественном анализе. Большинство аминокислот реагирует с нингидрином, выделяя соответствующий альдегид, при этом раствор окрашивается в интенсивный сине-фиолетовый цвет ( нм), растворы оранжевого цвета ( нм) дают только пролин и оксипролин. Схема реакции достаточно сложна и ее промежуточные стадии не совсем ясны, окрашенный продукт реакции носит название “фиолетовый Руэмана" (схема 4.2.6).

Дикетопиперазины образуются при нагревании свободных аминокислот, а лучше при нагревании их эфиров.

Схема 4.2.6

Продукт реакции можно определить по структуре - как производное гетероцикла пиразина, по схеме реакции - как циклический двойной амид, поскольку образуется он взаимодействием аминогрупп с карбоксильными функциями по схеме нуклеофильного замещения (схема 4.2.7).

Образование полиамидов а-аминокислот является разновидностью вышеописанной реакции образования дикепиперазинов, причем той

Схема 4.2.7

Схема 4.2.8

разновидностью, ради которой наверное Природа и создала этот класс соединений. Суть реакции заключается в нуклеофильной атаке аминной группы одной а-аминокислоты по карбоксильной группе второй а-аминокислоты, тогда как аминная группа второй аминокислоты последовательно атакует карбоксильную группу третьей аминокислоты и т.д. (схема 4.2.8).

Результатом реакции является полиамид или (называемый применительно к химии белков и белковоподобных соединений) полипептид. Соответственно фрагмент -CO-NH- называют пептидным звеном или пептидной связью.

ОПРЕДЕЛЕНИЕ

Аминокислоты - это сложные органические соединения, которые в своей молекуле одновременно содержат аминогруппу и карбоксильную группу.

Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, характеризующиеся высокими температурами плавления и разлагающиеся при нагревании. Они хорошо растворяются в воде. Данные свойства объясняются возможностью существование аминокислот в виде внутренних солей (рис. 1).

Рис. 1. Внутренняя соль аминоуксусной кислоты.

Получение аминокислот

Исходными соединениями для получения аминокислот часто служат карбоновые кислоты, в молекулу которых вводится аминогруппа. Например, получение их из галогензамещенных кислот

CH 3 -C(Br)H-COOH + 2NH 3 →CH 3 -C(NH 2)H-COOH + NH 4 Br.

Кроме этого исходным сырьем для получения аминокислот могут служить альдегиды (1), непредельные кислоты (2) и нитросоединения (3):

CH 3 -C(O)H + NH 3 + HCN → CH 3 -C(NH 2)H-C≡H + H 2 O;

CH 3 -C(NH 2)H-C≡H + H 2 O (H +) → CH 3 -C(NH 2)H-COOH + NH 3 (1).

CH 2 =CH-COOH + NH 3 → H 2 N-CH 2 -CH 2 -COOH (2);

O 2 N-C 6 H 4 -COOH + [H] →H 2 N-C 6 H 4 -COOH (3).

Химические свойства аминокислот

Аминокислота как гетерофункциональные соединения вступают в большинство реакций, характерных для карбоновых кислот и аминов. Наличие в молекулах аминокислот двух различных функциональных групп приводит к появлению ряда специфических свойств.

Аминокислоты - амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

NH 2 -CH 2 -COOH + HCl→ Cl

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH→ NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин - щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

Применение аминокислот

Аминокислоты, необходимые для построения организма, как человек, так и животные получают из белков пищи.

γ-Аминомасляная кислота используется в медицине (аминалон / гаммалон) при психических заболеваниях; на её основе создан целый ряд ноотропных препаратов, т.е. оказывающих влияние на процессы мышления.

ε-Аминокапроновая кислота также используется в медицине (кровоостанавливающее средство), а кроме того представляет собой крупнотоннажный промышленный продукт, использующийся для получения синтетического полиамидного волокна - капрона.

Антраниловая кислота используется для синтеза красителей, например синего индиго, а также участвует в биосинтезе гетероциклических соединений.

Примеры решения задач

ПРИМЕР 1

ПРИМЕР 2

Аминокислоты – соединения, которые содержат в молекуле одновременно аминогруппу и карбоксильную группу. Простейшим представителем аминокислот является аминоуксусная (глицин) кислота: NH 2 -CH 2 -COOH

Так как аминокислоты содержат две функциональные группы, то и свойства их зависят от этих групп атомов: NH 2 - и –CООН. Аминокислоты – амфотерные органические вещества, реагирующие как основание и как кислота.

Физические свойства.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде и малорастворимые в органических растворителях. Многие аминокислоты имеют сладкий вкус.

Химические свойства

Кислоты (проявляются основные свойства)

Основания

Аминокислоты – образование пептидов

Аминокислоты не изменяют окраску индикатора, если количество аминогрупп и карбоксильных групп одинаково.

1) NH 2 -CH 2 -COOH + НCl → NH 3 Cl-CH 2 -COOH

2) NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH → NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O

3) NH 2 -CH 2 -COOH + NH 2 -CH 2 -COOH → NH 2 -CH 2 -CO NH-CH 2 -COOH + H 2 O

Биологическая роль аминокислот заключается в том, что из их остатков образуется первичная структура белка. Существует 20 аминокислот, которые являются исходными веществами для производства белков в нашем организме. Некоторые аминокислоты применяются в качестве лечебных средств, например глутаминовую кислоту - при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка. Некоторые аминокислоты находят применение в пищевой промышленности, их добавляют в консервы и пищевые концентраты для улучшения пищи.

Билет № 16

Анилин – представитель аминов. Химическое строение и свойства, получение и практическое применение.

Амины - это органические соединения, представляющие собой производные аммиака, в молекуле которого один, два или три атома водорода замещены на углеводородный радикал.

Общая формула:

Физические свойства.

Анилин- бесцветная маслянистая жидкость со слабым характерным запахом, малорастворим в воде, но хорошо растворим в спирте, эфире, бензоле. Температура кипения 184°C. Анилин- сильный яд, действует на кровь .

Химические свойства.

Кислоты (реакции по аминогруппе)

Br 2 (водный раствор)

C 6 H 5 NН 2 + НCl → C 6 H 5 NН 3 Cl

Химические свойства анилина обусловлены наличием в его молекуле аминогруппы -NH 2 и бензольного ядра, которые оказывают взаимное влияние друг на друга.

Получение.

Восстановление нитросоединений – реакция Зинина

C 6 H 5 NО 2 + Н 2 → C 6 H 5 NН 2 + Н 2 О

Применение.

Анилин применяется в производстве фотоматериалов, анилиновых красителей. Получают полимеры, взрывчатые вещества, лекарственные препараты.

Билет № 17

Белки - как биополимеры. Строение, свойства и биологические функции белков.

Белки (протеины , полипептиды ) - высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот.

Структура белка

Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из α -аминокислот (которые являются мономерами) и, в некоторых случаях, из модифицированных основных аминокислот. Последовательность аминокислот в белке соответствует информации, содержащейся в гене данного белка.

· Первичная структура - последовательность аминокислот в полипептидной цепи-линейно.

· Вторичная структура - закручивание полипептидной цепи в спираль, поддерживающееся водородными связями.

· Третичная структура -упаковка вторичной спирали в клубок. Поддерживают третичную структуру: дисульфидные связи, водородные связи.

Свойства

Белки являются амфотерными веществами, также как и аминокислоты.

Отличаются по степени растворимости в воде, но большинство белков в ней растворяются.

Денатурация: Резкое изменение условий, например, нагревание или обработка белка кислотой или щёлочью приводит к потере четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Денатурация в некоторых случаях обратима.

Гидролиз: Под воздействием ферментов происходит гидрол белка до составляющих его аминокислот. Этот процесс происходит, например, в желудке человека под воздействием таких ферментов как пепсина и трипсина.

Функции белков в организме

Каталитическая функция

Ферменты - группа белков, обладающая специфическими каталитическими свойствами. Среди ферментов можно отметить такие белки: трипсин, пепсин, амилаза, липаза.

Структурная функция

Белки – это строительный материал почти всех тканей: мышечных, опорных, покровных.

Защитная функция

Белки антитела, способные обезвреживать вирусы, болезнетворные бактерии.

Сигнальная функция

Белки-рецепторы воспринимают и передают сигналы, поступившие от соседних клеток.

Транспортная функция

Гемоглобин переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким.

Запасающая функция

К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений и яйцеклетках животных. Они служат строительным материалом.

Двигательная функция

Белки, осуществляющие сократительную деятельность это актин и миозин

Билет №18

1. Общая характеристика высокомолекулярных соединений: состав, строение, реакции, лежащие в основе их получения (на примере полиэтилена).

Высокомолекулярные соединения (полимеры ) – это вещества, макромолекулы которых состоят из многократно повторяющихся звеньев. Их относительная молекулярная масса может измеряться от нескольких тысяч до многих миллионов.

Мономер – это низкомолекулярное вещество из которого получают полимер.

Структурное звено – многократно повторяющиеся в макромолекуле полимера группы атомов.

Степень полимеризации – количество повторяющихся структурных звеньев.

nСН 2 =СН 2 → (-СН 2 -СН 2 -) n

Полимеры могут быть получены в результате реакций полимеризации и поликонденсации.

Признаки реакции полимеризации :

1. Не образуется побочных веществ.

2. Реакция идет за счет двойных или тройных связей.

nСН 2 =СН 2 → (-СН 2 -СН 2 -) n – реакция полимеризации этилена - образование полиэтилена.

Признаки реакции поликонденсации :

1. Образуются побочные вещества.

2. Реакция идет за счет функциональных групп.

Пример: образование фенолформальдегидной смолы из фенола и формальдегида, полипептидной связи из аминокислот. При этом образуется кроме полимера побочный продукт – вода.

Высокомолекулярные соединения имеют определенные преимущества перед другими материалами: они устойчивы к действию реагентов, не проводят ток, механически прочные, легкие. На основе полимеров получают пленки, лаки, резину, пластмассы.

1.Аминокислоты проявляют амфотерные свойства и кислот и аминов, а также специфические свойства, обусловленные совместным присутствием указанных групп. В водных растворах АМК существуют в виде внутренних солей (биполярных ионов). Водные растворы моноаминомонокарбоновых кислот на лакмус нейтральны, т.к. в их молекулах содержится равное число -NН 2 - и -СООН групп. Эти группы взаимодействуют между собой с образованием внутренних солей:

Такая молекула имеет в двух местах противоположные заряды: положительный NН 3 + и отрицательный на карбоксиле –СОО - . В связи с этим внутренняя соль АМК имеет название биполярного иона или Цвиттер–иона (Zwitter – гибрид).

Биполярный ион в кислой среде ведет себя как катион, так как подавляется диссоциация карбоксильной группы; в щелочной среде – как анион. Существуют значения рН специфические для каждой аминокислоты, в которой количество анионных форм в растворе равно количеству катионных форм. Значение рН при котором общий заряд молекулы АМК равен 0, называется изоэлектрической точкой АМК (pI АК).

Водные растворы моноаминодикарбоновых кислот обладают кислой реакцией среды:

HООС-СH 2 -СH-СOOH « - OOC-CH 2 -CH–COO - + H +

Изоэлектрическая точка моноаминодикарбоновых кислот находится в кислой среде и такие АМК называют кислыми.

Диаминомонокарбоновые кислоты обладают в водных растворах основными свойствами (участие воды в процессе диссоциации показывать обязательно):

NH 2 -(CH 2) 4 -CH-COOH + H 2 O « NH 3 + -(CH 2) 4 -CН–COO - + OH -

Изоэлектрическая точка диаминомонокарбоновых кислот находится в при рН>7 и такие АМК называют основными.

Являясь биполярными ионами, аминокислоты проявляют амфотерные свойства: они способны образовывать соли как с кислотами, так и с основаниями:

Взаимодействие с соляной кислотой HCl приводит к образованию соли:

R-CH-COOH + HCl ® R-CH-COOH

NH 2 NH 3 + Сl -

Взаимодействие с основанием приводит к образованию соли:

R-CH(NH 2)-COOH + NaOH ® R-CH(NH 2)-COONa + H 2 O

2. Образование комплексов с металлами – хелатный комплекс. Строение медной соли гликокола (глицина) можно изобразить следующей формулой:

Почти вся имеющаяся в организме человека медь (100 мг) связана с белками (аминокислотами) в виде этих устойчивых клешневидных соединений.

3. Подобно другим кислотам аминокислоты образуют сложные эфиры, галоген ангидриды, амиды.

4. Реакции декарбоксилирования протекают в организме при участии специальных ферментов декарбоксилаз: получающиеся при этом амины (триптамин, гистамин, серотинин) называются биогенными аминами и являются регуляторами ряда физиологических функций человеческого организма.

5. Взаимодействие с формальдегидом (альдегидами)

R-CH-COOH + H 2 C=О ® R-CH-COOH

Формальдегид связывает NН 2 – группу, -СООН группа остается свободной и может быть оттитрована щелочью. Поэтому данная реакция используется для количественного определения аминокислот (метод Сёренсена).

6. Взаимодействие с азотистой кислотой приводит к образованию гидроксикислот и выделению азота. По объему выделившегося азота N 2 определяют его количественное содержание в исследуемом объекте. Эта реакция применяется для количественного определения аминокислот (метод Ван–Слайка):

R-CH-COOH + HNO 2 ® R-CH-COOH + N 2 + H 2 O

Это один из способов дезаминирования АМК вне организма

7. Ацилирование аминокислот. Аминогруппу АМК можно ацилировать хлорангидридами и ангидридами кислот уже при комнатной температуре.

Продуктом записанной реакции является ацетил-α-аминопропионовая кислота.

Ацильные производные АМК широко используются при изучении последовательности их в белках и в синтезе пептидов (защита аминогруппы).

8.Специфические свойства, реакции, связанные с наличием и взаимным влиянием амино- и карбоксильной групп - образование пептидов. Общим свойством a-АМК является процесс поликонденсации , приводящий к образованию пептидов. В результате этой реакции формируются амидные связи по месту взаимодействию карбоксильной группы одной АМК и аминогруппы другой АМК. Другими словами, пептиды – это амиды, образующиеся в результате взаимодействия аминогрупп и карбоксилов аминокислот. Амидная связь в таких соединениях называется пептидной связью (разобрать строение пептидной группы и пептидной связи: трехцентровая р,p-сопряженная система)

В зависимости от числа аминокислотных остатков в молекуле различают ди-, три-, тетрапептиды и т.д. вплоть до полипептидов (до 100 остатков АМК). Олигопептиды содержат от 2 до 10 остатков АМК, белки - более100 остатков АМК.В общем виде полипептидную цепь можно представить схемой:

H 2 N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-... -NH-CH-COOH

Где R 1 , R 2 , … R n – радикалы аминокислот.

Понятие о белках.

Наиболее важными биополимерами аминокислот являются белки – протеины. В организме человека насчитывается около 5млн. различных белков, которые входят в состав кожи, мышц, крови и других тканей. Белки (протеины) получили свое название от греческого слова «protos» - первый, важнейший. Белки выполняют ряд важнейших функций в организме: 1. Строительная функция; 2. Транспортная функция; 3. Защитная функция; 4. Каталитическая функция; 5. Гормональная функция; 6. Питательная функция.

Все природные белки образуются из мономеров аминокислот. При гидролизе белков образуется смесь АМК. Этих АМК – 20.

4. Иллюстративный материал: презентация

5. Литература:

Основная литература:

1. Биоорганическая химия: учебник. Тюкавкина Н.А., Бауков Ю.И. 2014г.

1. Сейтембетов Т.С. Химия: учебник - Алматы: ТОО"ЭВЕРО", 2010. - 284 с
2. Болысбекова С. М. Химия биогенных элементов: учебное пособие - Семей, 2012. - 219 с. : ил
3. Веренцова Л.Г. Неорганическая,физическая и коллоидная химия: учебное пособие - Алматы: Эверо, 2009. - 214 с. : ил.
4. Физическая и коллоидная химия /Под ред.А.П.Беляева.- М.: ГЭОТАР МЕДиа, 2008
5. Веренцева Л.Г. Неорганическая, физическая и коллоидная химия,(проверочные тесты) 2009

Дополнительная литература:

1. Равич-Щербо М.И., Новиков В.В. Физическая и коллоидная химия. М. 2003.

2. Слесарев В.И. Химия. Основы химии живого. С-Пб.: Химиздат, 2001

3. Ершов Ю.А. Общая химия. Биофизическая химия. Химия биогенных элементов. М.: ВШ, 2003.

4. Асанбаева Р.Д., Илиясова М.И. Теоретические основы строения и реакционной способности биологически важных органических соединений. Алматы, 2003.

1. Руководство к лабораторным занятиям по биоорганической химии под ред. Н.А. Тюкавкиной. М., Дрофа,2003.
2. Глинка Н.Л. Общая химия. М.,2003.
3. Пономарев В.Д. Аналитическая химия ч.1,2 2003

6. Контрольные вопросы (обратная связь):

1. Что преопределяет структуру полипептидной цепи в целом?

2. К чему приводит денатурация белка?

3. Что называют изоэлектрической точкой?

4. Какие аминокислоты называются незаменимыми?

5. Каким же образом белки образуются в нашем организме?

Похожая информация.